ISSN: 2157-7544
G Rezaei Behbehani, A A Saboury, L Barzegar and O Yousefi
Ziel dieser Studie war es, die Strukturänderungen von menschlichem Serumalbumin (HAS) in Gegenwart von Aspirin in H2O-Lösungen bei physiologischem pH-Wert von 7 zu bestimmen. Isotherme Titrationskalorimetrie (ITC) bei 298 und 310 K und Kurvenanpassungsverfahren wurden angewandt, um die Arzneimittelbindungsstellen, die Bindungskonstanten in den Aspirin+HSA-Komplexen, zu charakterisieren. Die für die Aspirin+HSA-Wechselwirkungen erhaltenen Wärmewerte werden angegeben und anhand der erweiterten Solvatationstheorie analysiert. Es zeigte sich, dass es einen Satz von zwei identischen und nicht kooperativen Stellen für Aspirin gibt. Kalorimetrische Beweise zeigten, dass eine starke Aspirin+HSA-Wechselwirkung bei sehr geringer Aspirinkonzentration (0,007 - 0,084 mM) auftritt, mit Gesamtbindungskonstanten von 2,76 × 106 M-1 und 9,3 × 105 M-1 bei geringer bzw. hoher Aspirinkonzentration.