ISSN: 2379-1764
Intidhar Bkhairia, Rihab Ben Abdallah Kolsi, Sofiane Ghorbel, Samia Azzabou, Naourez Ktariand, Moncef Nasri
Es wurde die chemische Zusammensetzung, die funktionellen Eigenschaften, die antioxidative Aktivität (Reduktionskraft, DPPH•, DNA-Nicking-Test, Eisenchelat- und ß-Carotin-Bleichtests) und die entzündungshemmende Aktivität (Anti-5-Lipoxygenase (5-LOX)) zwischen unverdautem Liza aurata-Kopfprotein (ULAHP) und seinen Proteinhydrolysaten (LAHPHs), die mit Neutrase unter Testen von drei Hydrolysegraden (DH) hergestellt wurden, verglichen. Ziel dieser Studie war es, zu untersuchen, wie effektiv eine Erhöhung des Hydrolysegrades die Protein-Lipid-Komplexe LAHPHs zerstört. Die Ergebnisse zeigten, dass der Gehalt an Fettsäuren und Lipiden ungleichmäßig zwischen den Fraktionen verteilt war und die Verteilung durch den DH beeinflusst wurde. Ölsäure kommt in der Hydrolysatfraktion am häufigsten vor. Der Anteil an Ölsäure in den LAHPHs liegt zwischen 34,6 % und 36,6 %. Der Proteingehalt der LAHPHs lag zwischen 61,72 % und 63,44 %, wobei der höchste Wert in DH1 erreicht wurde. In Bezug auf die antioxidative Aktivität zeigte DH3 bessere Kapazitäten (DPPH: 72,03 %, Eisenchelatbildung: 97,14 %, Reduktionskraft: 1,621 und β-Carotin-Bleichhemmung: 58,33 %) und die Aktivität nahm mit steigendem DH zu. Die Grenzflächenaktivität und der DH sind jedoch umgekehrt proportional. Darüber hinaus zeigten LAHPHs eine starke Hemmaktivität gegenüber dem Enzym 5-LOX.
Insgesamt wiesen diese Ergebnisse darauf hin, dass Proteinhydrolysate aus dem Nebenprodukt von L. aurata eine wertvolle Quelle für bioaktive Peptide sind und vielversprechend als funktionelle Lebensmittelzutaten und für biotechnologische Anwendungen sind.