Zeitschrift für Proteomik und Bioinformatik

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Offener Zugang

ISSN: 0974-276X

Abstrakt

Bakterielle Serinproteasen: Computergestützter und statistischer Ansatz zum Verständnis der Temperaturanpassungsfähigkeit

Tilak Raj, Nikhil Sharma, Savitri und Tek Chand Bhalla

Proteasen gehören zur Gruppe der Hydrolasen, die dazu neigen, die chemische Bindung zwischen zwei Aminosäuren aufzubrechen. Chymotrypsin, die erste Serinprotease, die von Wissenschaftlern in unserer Bauchspeicheldrüse entdeckt wurde, revolutionierte ihre Erforschung sowohl lebender Systeme als auch ihre Anwendung in der Industrie. Computergestützte Werkzeuge und Verfahren zur Analyse und Identifizierung von Proteasen aus Organismen, die extreme Lebensräume bewohnen, haben neue Wege zur Erforschung dessen eröffnet, was sequenziell und strukturell dazu beiträgt, extremen pH- oder Temperaturwerten standzuhalten. Vor diesem Hintergrund wurden 16 Aminosäuresequenzen von Serinproteasen aus mesophilen, thermophilen, hyperthermophilen und psychrophilen Organismen einer kritischen Analyse unterzogen, um die Variationen in den physikochemischen Eigenschaften und ihren Aminosäuren zu identifizieren, die für ihre Anpassungsfähigkeit an verschiedene extreme Bedingungen verantwortlich sind. Die physikochemischen Eigenschaften und ihre Analyse zeigten, dass negativ geladene Reste (Asp+Glu) statistisch bedeutsam zur Stabilität von Proteasen beitragen. Die mehrfache Sequenzabgleichung der Aminosäuresequenzen von Serinproteasen zeigte, dass die katalytische Triade (Asp-130; His-163 und Ser-315) in allen vier Gruppen konserviert ist. Die Aminosäuren Ala (A), Arg (R), Asn (N), Asp (D), Cys (C), Gly (G), Phe (F), Tyr (Y) und Val (V) erwiesen sich als statistisch signifikant. Cystein (C) war in den psychrophilen Serinproteasen im Vergleich zu ihrem Gegenstück außergewöhnlich hoch. Eine phylogenetische Analyse mit der Neighbour Joining (NJ)-Methode unterschied thermophile, mesophile, hyperthermophile und psychrophile Serinproteasen in die entsprechenden Gruppen.

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