ISSN: 0974-276X
Chandrasekhar K, Sreedevi B, Sreevani S, Dileep A, Lebonah D, Seshapani P und Pramoda kumari J
Das Ziel der vorliegenden Studie war, die exprimierten Proteinstrukturen als Reaktion auf mit Cocoti-Saft behandeltes Probiotikum E. coli Nissle 1917 mittels MALDI-TOF-MS zu bewerten und zu analysieren. Die exprimierten Proteinspots wurden mittels 2D-Gelelektrophorese getrennt und für die MALDI-Analyse mit dem Enzym Trypsin verdaut. Die exprimierten Proteinsequenzen wurden anhand ihres Masse-Ladungs-Verhältnisses aus Mascot-Suchdaten gesammelt. Die Sequenzen werden mit der Software Phyre-2 zur Homologiemodellierung analysiert. Die vorhergesagten Strukturen wurden zudem mit der Software Rampage validiert. Von den exprimierten Proteinen zeigten nur fünf Proteine eine gute strukturelle Validierung in mit Saft behandelten Probiotika. Es wurde der Schluss gezogen, dass die exprimierten Proteinprofile mittels 2D-PAGE und MALDI analysiert wurden, um die Stressmechanismen des Cocoti-Safts im Probiotikum E. coli Nissle 1917 zu verstehen. Stressmechanismen induzieren viele Proteine, die an Stoffwechselprozessen beteiligt sind, die Genexpression, SOS-Regulierung, Transferaseaktivität, den Purinstoffwechsel und andere damit verbundene Aktivitäten regulieren.