ISSN: 2161-0398
Kamla Rawat und Bohidar HB
In dieser Übersicht werden die wesentlichen Merkmale intermolekularer Wechselwirkungen, die zu Phasentrennung und Koazervation führen, ausführlich erörtert. Biomolekulare Lösungen kommen als Gele, Koazervate und Schmelzen vor, wobei jede dieser Phasen ihre charakteristischen physikochemischen Eigenschaften aufweist, die in dieser Übersicht erörtert werden. Die Diskussionen werden durch robuste experimentelle Daten unterstützt, die mit einer Reihe von Methoden wie Turbidimetrie, Elektrophorese, Viskosität, Lichtstreuung usw. gewonnen wurden. Das Phänomen der Selbstorganisation in Biopolymeren ist unvermeidlich und führt zur Entstehung einer Vielzahl weicher Materiephasen, die es jedoch nicht vorhersehbar machen. Beispielsweise ist die assoziierte Aggregation ein Prozess, der noch unklar ist, da jedes Protein unter unterschiedlichen Bedingungen auf unterschiedliche Weise aggregiert. Ein bekanntes Merkmal der Aggregation von Proteinen ist die starke Abhängigkeit von pH-Wert, Salzkonzentration und Temperatur. Abgesehen vom Einfluss dieser Faktoren und ihrer Auswirkungen auf die Aggregation ist der Prozess nicht gut verstanden. Zusammenfassend wird in dieser Übersicht eine umfassende Darstellung der biomolekularen Phasenzustände und ihrer inhärenten Eigenschaften präsentiert.
Die potenziellen Anwendungsgebiete von Koazervaten sind vielfältig und reichen von der Proteinreinigung über die Arzneimittelverkapselung bis hin zur Behandlung organischer Schwaden. Dies erfordert ein besseres Verständnis der Koazervatstruktur und des Transports von Biomolekülen innerhalb dieser Phase. Es können mehrere Fragen zur Struktur von Koazervaten auftreten. Die wichtigste davon ist, ob es sich um eine gelartige oder eine lösungsartige Phase handelt. Obwohl das Vorhandensein von Wasserstoffbrücken und hydrophoben Stellen auf den Polyionen die biomolekulare Bindung beeinflusst, spielen sie im Gegensatz zur Oberflächenladung kaum eine Rolle bei der Bestimmung der Persistenzlänge des Polyions. Interessanterweise stellten wir fest, dass die unterschiedliche Bindung (SPB gegenüber EB) nur eine Funktion der intrinsischen Persistenzlänge war, was wir als signifikante Beobachtung werten.