Zeitschrift für Physikalische Chemie und Biophysik
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Abstrakt

Konformationspräferenzen von 2-Acylpyrrolen im Lichte von FT-IR- und DFT-Studien

Alina T Dubis

Die Konformationen alpha-substituierter Pyrrole wurden mithilfe spektroskopischer Methoden und theoretischer Berechnungen, die im letzten Jahrzehnt entwickelt wurden, effektiv untersucht. Die Frage, wie die Konformation von 2-Acylpyrrol effektiv untersucht werden kann, ist nicht länger unbeantwortet. Die detaillierten spektroskopischen Studien, die im letzten Jahrzehnt durchgeführt und auf der Grundlage theoretischer Berechnungen interpretiert wurden, liefern eine zufriedenstellende Antwort auf diese Frage. Basierend auf den Dichtefunktionaltheorie-(DFT-)Berechnungen der Konformationseigenschaften von 2-Acylpyrrolen, für die zwei stabile rotamere Formen vorhergesagt wurden, wurden Syn- und Anti-Konformere entweder mit experimentellen oder theoretischen Methoden untersucht. Die Familie der 2-Acylpyrrole besitzt sowohl eine Protonenspender-NH-Gruppe als auch eine Protonenakzeptor-C=O-Gruppe. Diese Struktur begünstigt die Bildung doppelt wasserstoffgebundener zyklischer Dimere, die über zwei NH...O=C-Bindungen verbunden sind. Die Tendenz zur Bildung zyklischer Dimere stabilisiert die Syn-Konformation. Aufgrund dieser Eigenschaften können 2-Acylpyrrole als Strukturmodelle für die Konformationsanalyse von Peptiden verwendet werden.
Dieser Bericht fasst aktuelle Untersuchungen zu Konformationen von 2-Acylpyrrolen zusammen und legt dabei besonderen Wert auf die Wasserstoffbrücken, die sich innerhalb dieser Systeme bilden. Der Einfluss der 2-Substitution auf verschiedene Aspekte der Stabilität dieser molekularen Systeme und die Nützlichkeit der Infrarotspektroskopie, unterstützt durch theoretische Berechnungen von Wasserstoffbrücken und Konformationsstudien, werden diskutiert. Unter den molekularen Eigenschaften werden Wasserstoffbrückenenergie, Strukturmerkmale wie die C=O-Bindungslänge von Dimeren und einzigartige Spektralmerkmale von 2-Acylpyrrolen berücksichtigt, die zur Vorhersage und Untersuchung der Konformation und Struktur von Proteinen verwendet werden können.