Zeitschrift für Angewandte Pharmazie
Offener Zugang

Abstrakt

Entwurf, Synthese und Entwicklung stereochemischer Einschränkungen für β-Aminosäurereste: Rolle der Strukturdaten von Gabapentin bei der Behandlung von Nervenschmerzen.

VS Saravana Mani und R Narayanasamy

In den letzten 15 Jahren konzentrierte sich eine wachsende Zahl von Arbeiten in der Literatur auf die gefalteten Strukturen, die durch Peptidsequenzen gebildet werden, die homologe Rückgratreste enthalten. Die Arbeiten von Seebach in Zürich und Gellman in Madison zeigten, dass Oligomere von β-Aminosäureresten in Lösung und im festen Zustand neuartige helikale Strukturen bilden können. Diese Peptide sind für die Entwicklung von RNA-Impfstoffen äußerst nützlich. In diesen Studien für oligomere β-Peptide wurden zwei unterschiedliche Arten von wasserstoffbrückengebundenen helikalen Strukturen nachgewiesen. Die C12-Helix, die ein Analogon der kanonischen 310-Helixstruktur in „allen α“-Sequenzen ist, hat die gleiche Wasserstoffbrückenrichtung (C = Oi …..H-Ni+3). Die zweite helikale Form, die C14-Helix, hat die entgegengesetzte Richtung (C = Oi …..H-Ni+4), was bei α-Peptidsequenzen beispiellos ist.