ISSN: 0974-276X
Chun-Hua Lu, Feng Ge, Zhi Liu, Rong Li, Chuan-Le Xiao, Hui-Lan Zeng, Xin-Peng Lu und Qing-Yu He
Zahlreiche Proteine des menschlichen multiplen Myeloms (MM) wurden mittels zweidimensionaler Gelelektrophorese (2DE) und MALDI-TOF/TOF- Massenspektrometrie (MS) global analysiert und identifiziert. Auf 2DE-Gelen aus Proteinlysaten aus Plasmazellen, die von acht neu diagnostizierten MM-Patienten isoliert wurden, wurden 517 Punkte entdeckt, die 268 verschiedenen Proteinen entsprechen. Diese identifizierten Proteine wurden anhand ihrer molekularen Funktionen und biologischen Prozesse in verschiedene Kategorien eingeteilt. Die detaillierten experimentellen Verfahren und MS-Spektren aller identifizierten Proteine wurden in der Proteomics Identifications Database (PRIDE) (http://www.ebi.ac.uk/pride) unter den Zugangsnummern 8846 und 8847 hinterlegt. Diese 2DE-Karte der MM-Proteine ist eine unschätzbare Ressource für weitere Proteomikforschung, die proteomische Veränderungen untersucht, die mit der Biomarkeridentifizierung und Karzinogeneseanalyse des multiplen Myeloms verbunden sind.