Zeitschrift für Proteomik und Bioinformatik
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Abstrakt

Differenzielle Proteomik der Großhirnrinde junger, erwachsener und gealterter Ratten: Eine ontogenetische Studie

Michael Wille, Antje Schümann, Michael Kreutzer, Michael O Glocker, Andreas Wree, Grit Mutzbauer und Oliver Schmitt

Die Identifizierung hoch- und herunterregulierter sowie fehlender Proteine ​​im zentralen Nervensystem ist notwendig, um das Zusammenspiel von Migration, Differenzierung und Integration neuronaler Vorläuferzellen in verschiedenen Entwicklungsstadien zu verstehen. In einem ersten Schritt wurden differenziell exprimierte Proteine ​​der Großhirnrinde der Laborratte in drei signifikanten Entwicklungsstadien identifiziert. Die Großhirnrinde benötigt während der Ontogenese unterschiedliche Proteinmengen und nutzt ihre hohe Plastizität postnatal, um sich an viele Arten intrinsischer und extrinsischer Veränderungen anzupassen. Diese Studie konzentriert sich auf die Identifizierung spezifischer Proteine, die während der postnatalen Entwicklung differenziell exprimiert werden. Großhirnrinden von P7-, P90- und P637-alten Wistar-Ratten wurden seziert und mittels zweidimensionaler Polyacrylamid-Gelelektrophorese (2DE) und matrixunterstützter Laserdesorptions-/Ionisations-Flugzeit-Massenspektrometrie (MALDI-TOF-MS) analysiert. Die identifizierten und differenziell exprimierten Proteine ​​werden in 13 verschiedene Klassen unterteilt. Proteine ​​der funktionellen Klassen des Kohlenhydratstoffwechsels, Struktur- und Regulierungsproteine ​​sowie Proteine, die am Energiestoffwechsel beteiligt sind, weisen die höchsten unterschiedlichen Häufigkeiten innerhalb der untersuchten Entwicklungsstadien auf. Zytoskelettproteine ​​wie Neurofilamente und β-Aktin sind in der frühen Entwicklung herunterreguliert. Im Gegensatz dazu sind einige Proteine, die für Migration und Motilität notwendig sind, in P7-Tieren im Vergleich zu P90-Tieren hochreguliert. Darüber hinaus sind Proteine ​​für den vesikulären Transport wie Drebrin und Gdi2 in P7 hochreguliert. Bei gealterten Tieren erwiesen sich oxidative Stresssensoren, Proteine, die für die Autophagie dysfunktionaler Mitochondrien, die Wachstumskontrolle und die Hypoxietoleranz (Ppp1ca, Eno1) notwendig sind, als hochreguliert. Insgesamt können Energieverbrauch und Differenzierungsprozesse sowie spezifische Regulierungsmechanismen zumindest indirekt durch unterschiedliche Häufigkeiten von Proteinen während der untersuchten Alterungsstadien beobachtet werden.