Anästhesie und klinische Forschung
Offener Zugang

Abstrakt

Einfluss von n-Alkanolen auf G-Protein-a-Untereinheiten

Srinivas Pentyala, Kavita Tanguturi, Anas Sawas, Amulya Veerraju, Sandeep Annam, Laura Cipp und Mario Rebecchi

Guaninnukleotid-bindende (G)-Proteine ​​sind GTP-gesteuerte allosterische Proteine, die aus einer einzelnen ?-Untereinheit und einem ?- und ?-Heterodimer bestehen. G?-Untereinheiten fungieren als An-/Ausschalter basierend auf der Besetzung der Nukleotid-Bindungsstelle, GTP oder GDP, sodass jede Änderung des Nukleotidaustauschs die Signalausgabe moduliert. Unsere früheren Arbeiten haben gezeigt, dass Halogenalkane und Ether den GDP/GTP-Austausch an ?i1-, ?i2- und ?i3-Untereinheiten hemmen, nicht jedoch die eng verwandten ao. Um zu testen, ob die individuelle G-Protein-Empfindlichkeit mit der Wirksamkeit und Hydrophobie von n-Alkanolen korreliert, untersuchten wir die Auswirkungen von n-Alkanolen unterschiedlicher Kettenlänge auf den GDP/GTP-Austausch durch G?-Untereinheiten. n-Alkanole (Ethanol, Butanol, Pentanol, Hexanol, Heptanol, Octanol und Nonanol) zeigten unterschiedliche Auswirkungen auf den Guaninnukleotidaustausch durch G?i1, G?i2 und G?o. Basierend auf unseren Beobachtungen schließen wir, dass n-Alkanole in unterschiedlichem Ausmaß mit den G-?-Untereinheiten interagieren und deren Aktivität modulieren, wodurch sie Wege entkoppeln, von denen bekannt ist, dass sie neuronale Erregung modulieren.