Zeitschrift für Proteomik und Bioinformatik
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Abstrakt

Flavobacterium johnsoniae Tyrosin-Ammoniak-Lyase (Fjtal) In-Silico -Strukturvorhersage und molekulares Docking an L-Tyrosin, P-Cumarsäure (pHCA) und Kaffeesäure

Seyyed Amirrez Mousavi Majda

FjTAL ist für die Umwandlung von L-Tyrosin in p-Cumarsäure in Flavobacterium johnsoniae verantwortlich und hat die Aufmerksamkeit vieler Biochemieingenieure auf sich gezogen, die ein nachhaltiges Biosyntheseschema für die Herstellung aromatischer Verbindungen umsetzen möchten. In dieser Studie wurden mithilfe verschiedener Computertools die Sekundär- und Tertiärstrukturen von FjTAL vorhergesagt. Die Ergebnisse lassen darauf schließen, dass FjTAL, wenn es als zytosolisches Enzym aktiv ist, ein Homotetramer bildet und hauptsächlich aus Alphahelices besteht. Mithilfe von molekularem Docking kann die Hypothese aufgestellt werden, dass FjTAL wahrscheinlich über einen ähnlichen molekularen Mechanismus an L-Tyrosin, p-Cumarsäure und Kaffeesäure bindet und p-Cumarsäure und Kaffeesäure daher eine negative Rückkopplungsreaktion gegenüber dem Enzym zeigen und dessen Aktivität kompetitiv hemmen könnten. Es wurden zwei unterschiedliche Bindungstaschen entdeckt, von denen eine bei mehreren Arten hochkonservierte Reste enthält. Die Reste, die die prosthetische Gruppe 3, 5-Dihydro-5-methyliden-4H-imidazol-4-on (MIO) bilden, tauchen ebenfalls in der evolutionär konservierten Bindungstasche auf. Die andere entdeckte Höhle könnte entweder eine zweite Bindungsstelle für die Liganden oder einfach ein Artefakt der molekularen Dockingaufgabe sein.