Zeitschrift für Proteomik und Bioinformatik
Offener Zugang

Abstrakt

In-Silico- Strukturmodellierung und Charakterisierung des in Enterobacter-Aerogenen vorhandenen hypothetischen Proteins YP_004590319.1

Ritika Gupta, Ankita Dey, Anu Vijan und Bitu Gartia

Posttranskriptionelle Modifikationen der Antikodons von Transfer-RNAs sind für die hohe Genauigkeit der Proteinsynthese verantwortlich. In Eubakterien tragen zwei genomkodierte Transfer-RNA-Arten (tRNA) dieselbe CAU-Sequenz wie die Antikodons, die sich durch modifizierte Cytidine an den Wobble-Positionen unterscheiden. Wir haben das Strukturmodell des hypothetischen Proteins bestimmt. Die Struktur zeigt unerwarteterweise ein idiosynkratisches RNA-Helikase-Modul, das mit einer GCN5-verwandten N-Acetyltransferase (GNAT)-Faltung fusioniert ist, die eng miteinander wechselwirken. Die stereochemische Qualität des Proteinmodells wurde mithilfe einer In-silico-Analyse mit den Servern SWISS-MODEL, PyMol, PROCHECK, ProSA und QMEAN überprüft. Diese Ergebnisse können für weitere Untersuchungen zur Bestimmung der Kristallstruktur des hypothetischen Proteins und zur Entwicklung von Zielmolekülen zur Hemmung von Enterobacter aerogenes hilfreich sein.