Zeitschrift für klinische und zelluläre Immunologie
Offener Zugang
ISSN: 2155-9899
ISSN: 2155-9899
Mollie Capone, John Matthew Bryant, Natalie Sutkowski und Azizul Haque
Mehrere Forschungsgruppen haben Mitglieder der Familie der Fc-Rezeptor-ähnlichen (FcRL) Proteine identifiziert, die homolog zu FcγRI sind. Folglich wurden sie unter Verwendung mehrerer Nomenklaturen beschrieben, darunter Fc-Rezeptor-Homologe (FcRH), Rezeptor-Translokations-assoziierte Gene der Immunglobulin-Superfamilie (IRTA), Immunglobulin-Fcgp42-verwandte Gene (IFGP), Src-Homologie-2-Domänen-haltige Phosphatase-Ankerproteine (SPAP) und durch Anti-Immunglobulin-M-aktivierende Sequenzen vernetzte B-Zellen (BXMAS). Sie werden nun unter einer einheitlichen Nomenklatur als FCRL bezeichnet. Acht verschiedene menschliche FCRL-Gene wurden identifiziert, die alle mit den Genen der Immunglobulin-Superfamilie (IgSF) zellulärer Adhäsionsmoleküle verwandt zu sein scheinen. Diese Typ-1-Transmembran-Glykoproteine bestehen aus verschiedenen Kombinationen von 5 Typen immunglobulinähnlicher Domänen, wobei jedes Protein aus 3 bis 9 Domänen besteht und kein einzelner Domänentyp in allen FCRL-Proteinen konserviert ist. Die Liganden für die Mehrheit der FCRLs sind noch unbekannt. Im Allgemeinen ist die FCRL-Expression auf Lymphozyten beschränkt und wird hauptsächlich in B-Lymphozyten exprimiert, was die Beteiligung von FCRLs an einer Vielzahl von Immunstörungen unterstützt. Die meisten FCRLs unterdrücken funktionell die Aktivierung von B-Zellen; sie könnten jedoch eine Doppelrolle bei den Lymphozytenfunktionen spielen, da diese Proteine häufig Motivelemente zur Aktivierung von Immunrezeptor-Tyrosin (ITAM) und Hemmung (ITIM) besitzen. Die biologischen Funktionen dieser neu erkannten FCRL-Proteine beginnen sich gerade erst herauszukristallisieren und könnten die notwendigen Erkenntnisse zum Verständnis der Pathophysiologie von Lymphozytenstörungen und zur Behandlung verschiedener Immunkrankheiten liefern.