Zeitschrift für Proteomik und Bioinformatik
Offener Zugang

Abstrakt

Homologiemodellierung und Strukturanalyse des NHX-Antiporters von Leptochloa fusca (L.)

Bahman Panahi, Nasrin Moshtaghi, Ibrahim Torktaz, Askar Panahi und Sudeep Roy

Eukaryotische NHX-Transporter sind Transmembranproteine, die für die zelluläre Homöostase lebenswichtig sind. Es wurde vermutet, dass vakuoläre NHX-Antiporter von Pflanzen an der Bindung von Na+ in Vakuolen beteiligt sind und so die toxischen Wirkungen von Na+ im Zytoplasma verhindern. Eine Analyse der Primär- und Sekundärstruktur des NHX-Antiporters von Leptochloa fusca deutete darauf hin, dass dieser Antiporter ein hydrophobes Protein ist, das einen erheblichen Anteil an Alphahelixen enthält. In dieser Studie wurde eine dreidimensionale Struktur des NHX-Antiporters durch In-silico-3D-Homologiemodellierungsstudien vorhergesagt. Das resultierende Modell wurde durch Energieminimierung verfeinert, einer Qualitätsbewertung sowohl aus geometrischer als auch energetischer Sicht unterzogen und erwies sich als von angemessener Qualität. Die Validierung der 3D-Struktur erfolgte durch Erstellen eines Ramachandran-Diagramms und Berechnen des QMEAN-Scores. Diese vorhergesagten Informationen werden zu einem besseren Verständnis der Mechanismen beitragen, die der Salztoleranz bei Monokotyledonenpflanzen zugrunde liegen, und dazu, diese Informationen in der Proteintechnik zu verwenden, um Pflanzen an Bedingungen mit hohem Salzgehalt anzupassen.