ISSN: 2161-0398
Santiago Alonso Gil*
GlycoRNAs sind kürzlich entdeckte biomolekulare Strukturen, deren medizinische Relevanz der Schlüssel zum Verständnis der Zell-Zell-Kommunikation ist. Forschungsbereiche wie Immunologie und Tumorforschung entwickeln Theorien rund um diese neuartigen Konjugate auf der Zelloberfläche. Die Arbeit von Bertozzi ist eine Referenz, in der die Experimente relevante physikochemischen Eigenschaften der sialylierten RNA-Konjugate zeigen. In dieser Arbeit gehen wir die derzeit verfügbaren enzymatischen und chemischen Daten durch und stellen Hypothesen über die möglichen biochemischen Wege auf, die zur N-Glykosylierung der RNA-Nukleobase führen. Basierend auf der Reaktivität von GlycoRNA mit Oligosaccharidtransferasen und der PNGase F-Hydrolase stützen wir unsere Hypothese auf die Konjugation modifizierter Versionen der kanonischen Nukleobasen und des GlcNAc-Teils durch einen amidfunktionalisierten kleinen Linker. Wir gehen davon aus, dass jede Nukleobase (A, C, G und U) über einen anderen enzymatischen Weg modifiziert wird, Purinbasen und Pyrimidinbasen jedoch dieselbe Bindung an das anomere Kohlenstoffatom des Zuckers (Ca) haben: C7 - CONH-Ca bzw. C5 - CH2 - CONH-Ca.