ISSN: 2155-9899
Elena López, Juan López Pascual und Julia Sequí
Auf Massenspektrometrie basierende Phosphoproteomik-Tools sind entscheidend, um die Struktur und Dynamik der Signalübertragung zu verstehen, die das gesamte Proteom durchdringt und durchwandert. Ansätze wie Affinitätsreinigung, gefolgt von Massenspektrometrie (MS), wurden verwendet, um relevante biologische Fragen zu Gesundheit und Krankheit zu klären. Tausende von Proteinen interagieren über physikalische und chemische Assoziation. Bestimmte Proteine können andere Proteine posttranslational kovalent modifizieren. Diese posttranslationalen Modifikationen (PTMs) führen letztendlich zu den emergenten Funktionen von Zellen in Sequenz, Raum und Zeit.
Um die Funktionen phosphorylierter Proteine zu verstehen, muss man Proteome daher als verbundene Systeme und nicht als Sammlungen einzelner Proteinmoleküle untersuchen.
Das Wissen über interagierende Proteome oder Proteinnetzwerke hat in letzter Zeit viel Aufmerksamkeit erhalten, da Netzwerksysteme (Signalwege) effektive Momentaufnahmen des gesamten Proteoms sind. MS-Ansätze sind trotz der Schwierigkeiten mit einigen Proteinen mit geringer Häufigkeit (z. B. einigen Kinasen) eindeutig von entscheidender Bedeutung.