Heil- und Aromapflanzen
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Abstrakt

In-Silico-Analyse, Strukturmodellierung und phylogenetische Analyse des Acetohydroxysäure-Synthase-Gens von Oryza sativa

Ubaid Yaqoob, Tanushri Kaul und Irshad Ahmad Nawchoo

Die Acetohydroxysäuresynthase (EC 2.2.1.6) oder Acetolactatsynthase (ALS) gehört zu einer Familie von Thiamin-Diphosphat (TPP)-abhängigen Enzymen, die die erste Reaktion in der Biosynthese der essentiellen Aminosäuren Isoleucin, Leucin und Valin katalysieren. Acetohydroxysäuresynthase (AHAS) kommt in Pflanzen, Algen, Pilzen und Bakterien vor und gilt als wichtiges Ziel zahlreicher Herbizide. Wir haben das Homologiemodell des OsAHAS-Proteins unter Verwendung der Struktur der Arabidopsis thaliana AHAS (PDB-ID: 3E9Y) als Vorlage erstellt. Die resultierende Modellstruktur wurde durch PROCHECK, ProSA, RMSD und Verify3D verfeinert, was darauf hindeutete, dass die Modellstruktur mit 76 % Aminosäuresequenzidentität mit der Vorlage zuverlässig ist. RMSD (1,75 Å), Verify3D (86,02 %), Z-Score (-9,55) und Ramachandran-Plot-Analyse zeigten, dass die Konformationen für 81,6 % der Aminosäurereste in den am meisten bevorzugten Regionen liegen. Der erstellte phylogenetische Baum enthüllte verschiedene Cluster auf der Grundlage von AHAS in Bezug auf Bakterien, Pilze, Algen und Pflanzen. Die mehrfache Sequenzausrichtung dieser AHAS-Proteinsequenzen aus verschiedenen Organismen zeigte konservierte Regionen in verschiedenen Abschnitten mit Homologie in den Aminosäureresten. Durch Motivanalyse wurde festgestellt, dass konservierte AHAS-Domänen in allen AHAS-Proteinen gefunden werden, was auf ihre mögliche Rolle bei zellulären und metabolischen Funktionen hindeutet.