Zeitschrift für Proteomik und Bioinformatik
Offener Zugang

Abstrakt

Hauptwege der Proteomvereinfachung bei Alphaherpesviren unter dem Einfluss des starken mutationsbedingten GC-Drucks

Vladislav V. Khrustalev und Eugene V. Barkovsky

Die Vereinfachung der Aminosäuregehaltsverteilung unter dem Einfluss des starken Mutationsdrucks findet in Proteinen von Simplex- und Varicello-Viren statt, die durch Gene mit einem GC-Gehalt von über 60 % kodiert werden. Wir haben diese Aussage durch eine In-silico-Berechnung von Shannons Entropie der Aminosäuregehaltsverteilung in allen Proteinen von zehn vollständig sequenzierten Simplex- und Varicello-Viren bewiesen. Die Entropie der Aminosäuregehaltsverteilung nimmt wegen der Zunahme der GARP-Verwendung (Glycin, Alanin, Arginin und Prolin) ab, was auf die Abnahme nicht nur der FYMINK-Verwendung (Phenylalanin, Tyrosin, Methionin, Isoleucin, Asparagin und Lysin), sondern auch der Verwendung anderer Aminosäuren (kodiert durch Codons mit durchschnittlichem GC-Gehalt) zurückzuführen ist. Threonin, Serin, Glutamin und Cystein werden in Proteinen, die durch Gene mit einem G+C-Gehalt von über 60 % codiert werden, häufig durch GARP ersetzt (Threonin und Serin werden überwiegend durch Alanin ersetzt, während Glutamin und Histidin überwiegend durch Arginin ersetzt werden). Cystein, Valin und Leucin werden nur in Proteinen, die durch Gene mit einem G+C-Gehalt von über 80 % codiert werden, häufig durch GARP ersetzt, wahrscheinlich aufgrund der größeren Radikalität dieser Substitutionen. Die Konzentrationen von Tryptophan, Glutamin- und Asparaginsäure nehmen unter dem Einfluss von GC-Druck nicht ab, selbst in Proteinen, die durch Gene mit einem G+C-Gehalt von über 80 % codiert werden.