Zeitschrift für Physikalische Chemie und Biophysik

Zeitschrift für Physikalische Chemie und Biophysik
Offener Zugang

ISSN: 2161-0398

Abstrakt

MD-Simulationsstudien an Fumarasen zeigen thermodynamische Stabilität

Salam Pradeep Singh, Chitta Ranjan Deb, Lakhmi Nandan Kakati und Bolin Kumar Konwar

Das Enzym Fumarase katalysiert bekanntermaßen die stereospezifische Umwandlung von Fumarat in L-Malat, die Teil des Krebs-Zyklus ist. Trotz der biologischen Bedeutung und Wichtigkeit dieses Enzyms ist der Reaktionsmechanismus der Fumarase nicht vollständig verstanden oder bekannt. In diesem Zusammenhang wurde ein Experiment zur Molekulardynamiksimulation durchgeführt, das mindestens 10 Nanosekunden dauerte und mit dem in Discovery Studio 4.0 implementierten Programm Nano Scale Molecular Dynamics durchgeführt wurde. Die Trajektorienanalyse verschiedener Energieparameter ergab die thermodynamische Stabilität des Enzyms. Die vorliegenden Erkenntnisse können zum Verständnis der biologischen Bedeutung dieses Enzyms beitragen.

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