Zeitschrift für Proteomik und Bioinformatik
Offener Zugang
ISSN: 0974-276X
ISSN: 0974-276X
Xolani Henry Makhoba, Ofentse Jacob Pooe und Mathews Simon Mthembu
Die Produktion rekombinanter Proteine steht seit vielen Jahren im Mittelpunkt der Biowissenschaften und wird für strukturelle und therapeutische Zwecke eingesetzt. Die Produktion rekombinanter Proteine in fremden Wirtssystemen wie E. coli ist eine der größten Herausforderungen. Dies hat sich negativ auf die laufende Suche nach alternativen Medikamenten und Impfstoffen für Krankheiten wie Bilharziose, afrikanische Schlafkrankheit und Malaria ausgewirkt. Derzeit ist kein System verfügbar, um verschiedene rekombinante Proteine aus unterschiedlichen Quellen zu produzieren. Daher ist die Suche nach einem universellen System, das für jedes rekombinante Protein verwendet werden kann, von entscheidender Bedeutung. Die grundlegenden Anforderungen für eine qualitativ hochwertige Proteinproduktion in einer reinen, aktiven und löslichen Form haben zur Verwendung molekularer Chaperone als Ergänzung bei der Produktion rekombinanter Proteine in E. coli geführt. Molekulare Chaperone sind Proteine, von denen bekannt ist, dass sie den neu synthetisierten Proteinen dabei helfen, ihre Faltungsphasen abzuschließen. Dieses System hat verschiedene Proteine verbessert, die im E. coli-Wirt nur schwer zu produzieren sind. Einige Proteine wurden jedoch nicht als reine, lösliche oder aktive Proteine produziert. Aus diesem Grund haben einige Forscher vorgeschlagen, gentechnisch veränderte Wirtssysteme zu verwenden, die keine endogenen molekularen Chaperone wie Hsp70 oder Hsp40 produzieren. Allerdings ist die Arbeit mit diesen Systemen aufgrund ihrer Fragilität nicht einfach. Daher untersucht diese Arbeit einige der erzielten Fortschritte sowie die Herausforderungen bei der Entwicklung des gewünschten Systems, das alle Anforderungen zur Herstellung des gewünschten Proteinprodukts erfüllt.