Zeitschrift für Angewandte Pharmazie
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Abstrakt

Nanopeptide: Nicht-kovalente Wechselwirkungen in der Chemie und biologische Funktionen

Chinnasamy Selvakkumar, Karthikeyan Muthusamy und Sathish Kumar Chinnasamy

Die Wechselwirkungen mit den Seitenketten schwach polarer aromatischer Aminosäurereste, z. B. Phenylalanin (Phe), Tyrosin (Tyr) und Tryptophan (Trp), befinden sich im Allgemeinen im Inneren von Proteinen und helfen bei der Stabilisierung globulärer Proteinstrukturen. Die aromatische Elektronenwolke der aromatischen Ringe dieser Aminosäuren ist auf beiden Seiten der planaren Ringe delokalisiert, sodass sich auf der Oberfläche eine kleine partielle negative Ladung und an den Wasserstoffatomen am Rand eine kleine partielle positive Ladung befindet, was zu elektrostatischen Wechselwirkungen führen kann. Diese Wechselwirkungen spielen eine entscheidende Rolle bei Impfstoffadjuvantien auf Nanofaserbasis, bei der Entwicklung von Kokainimpfstoffen und bei der strukturbasierten Arzneimittelentwicklung. Außer elektrostatischen Kräften bestehen aromatische Wechselwirkungen auch aus Van-der-Waals-Kräften und hydrophoben Kräften. Diese schwach polaren Wechselwirkungen sind enthalpisch mit einer Wasserstoffbrücke vergleichbar. Methoden der Proteintechnik haben gezeigt, dass die Einführung aromatischer Paare und aromatischer Cluster die thermische Stabilität von Proteinen erhöht. Außerdem wurde nachgewiesen, dass die Einführung einer zusätzlichen aromatischen Wechselwirkung die Thermophilie und Thermostabilität der Familie der 11 Xylanase verbessert. Diese schwach polaren Wechselwirkungen spielen auch eine wichtige Rolle bei der Stabilität von DNA. Im Folgenden werden verschiedene Arten schwach polarer Wechselwirkungen mit den aromatischen Seitenketten erörtert.