Zeitschrift für Proteomik und Bioinformatik
Offener Zugang
ISSN: 0974-276X
ISSN: 0974-276X
Shah Faisal Mohammad, Fawad Ali, Mueed Ur Rahman und Asim Muhammad
Die Normalmodusanalyse (NMA) auf der Grundlage elastischer Netzwerkmodelle ist ein effizienter, kostengünstiger und leistungsstarker rechnergestützter Ansatz zur Charakterisierung der Proteinflexibilität und der daraus resultierenden Dynamik. In dieser Studie haben wir eine einzelne Proteinstruktur, ein hyperthermophyles Enzym (FnCel5A) mit einer bestimmten PDB-ID: 3rjy, analysiert, um Deformationsenergien, Eigenwerte, Atomfluktuationen und -verschiebungen sowie Überlappungs- und Korrelationsmatrizen zu berechnen, die Korrelationen zwischen allen C-Alpha-Atombewegungen in der FnCel5A-Struktur anzeigen. Der WEBnm@-Server wurde verwendet, um eine schnelle, automatisierte, rechnergestützte Analyse des normalen Proteinstrukturmodus mit niedriger Frequenz bereitzustellen. Die Einzelmodusanalyse mithilfe der NMA wurde auf dem Webserver angewendet, der kürzlich verbesserte Funktionen für die einzelnen Proteinstrukturen bereitstellen kann. Dazu gehören eine neue Visualisierung von Proteinbewegungen, Korrelationen zwischen Aminosäuren und Konformationsübergangsanalysen unter Anwendung der Überlappungsanalyse. Darüber hinaus haben wir die Struktur- und Einzelmodusanalyse von FnCel5A (PDB: 3rjy) untersucht, um die Proteinmodi mit der niedrigsten und normalen Frequenz zu berechnen. Diese Studie bietet genügend Informationen über die Schleifenflexibilität und die höchsten B-Faktor-Regionen von FnCel5A, die eine wichtige Rolle bei der rationalen und semirationalen Entwicklung dieses Enzyms zur Verbesserung seiner Aktivität spielen.