Zeitschrift für Proteomik und Bioinformatik
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Abstrakt

Profilierung phosphorylierter Proteine ​​in der menschlichen fetalen Leber

Ying Jiang, Quanjun Wang, Jinglan Wang, Songfeng Wu, Gang Cheng, Handong Wei, Yunping Zhu, Xiaohong Qian und Fuchu He

Konstitutiv phosphorylierte Proteine ​​in der menschlichen fetalen Leber (HFL) im Alter von 16 bis 24 Schwangerschaftswochen wurden in einem 2-DE-Schritt untersucht, gefolgt von Western-Blot-Erkennung und MS-Identifizierung. Wir fanden 166 phosphorylierte Proteinflecken mit quantitativen Informationen und identifizierten 101 Genprodukte. Von diesen identifizierten Proteinen enthalten 57 Phosphoserin, 49 Phosphothreonin, 51 Phosphotyrosin und 64 waren neu identifizierte phosphorylierte Proteine. Die möglichen Phosphorylierungsstellen wurden außerdem mit den Programmen Netphos, ScanProsite und Scansite vorhergesagt und für die meisten Proteine ​​wurde dieselbe Stelle von mindestens 2 Programmen vorhergesagt. Durch Integration der funktionellen Kategorien, der Proteinhäufigkeit und des Phosphorylierungsgrads dieser Proteine ​​fanden wir heraus, dass Proteine, die mit dem Kohlenhydrat-, Lipid- und Aminosäurestoffwechsel in Zusammenhang stehen, stark exprimiert waren, und auch alle Serin-, Threonin- und Tyrosin-Phosphorylierungen in hohem Maße aufwiesen; Proteine, die mit der Hämatopoese in Zusammenhang stehen, wurden relativ stark exprimiert, jedoch mit einem relativ niedrigen Phosphorylierungsgrad an Serin, Threonin und Tyrosin; die Proteine ​​für die Signaltransduktion, die Biosynthese sekundärer Metabolite und solche, deren Funktion unbekannt war, wurden niedrig exprimiert, jedoch mit einem hohen Phosphorylierungsgrad. Interessanterweise war Serin die hauptsächlich phosphorylierte Aminosäure von Signaltransduktoren; Threonin in Enzymen der Biosynthese sekundärer Metabolite und Tyrosin in Proteinen mit unbekannter Funktion.