Zeitschrift für Chromatographie und Trenntechniken
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Abstrakt

Reinigung von Immunglobulin Y (IgY) aus dem Strauß (Struthio camelus) durch Staphylokokken-Protein-A-(SpA)-Affinitätschromatographie

Angel Alberto Justiz Vaillant, Patrick Eberechi Akpaka, Norman McFarlane-Anderson, Monica P Smikle und Brian Wisdom

Immunglobulin Y (IgY) ist das wichtigste Protein im Eigelb von Vögeln. Dieser Antikörper erfüllt wichtige Funktionen beim Schutz von Straußenvögeln vor Infektionen. Ziel dieser Studie war, die Bindungsfähigkeit von Staphylokokkenprotein A (SpA) an Straußen-IgY nachzuweisen und die Reinigung des IgY durch SpA-Affinitätschromatographie zu beurteilen. Dabei kamen Chloroform-Polyethylenglykol (Polson), Affinitätschromatographie, Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) und Western-Blot-Methoden zum Einsatz. Die Ergebnisse zeigten, dass Straußen-IgY eine schwere Kette von 70 kDa und eine leichte Kette von 30 kDa hat, was die Ergebnisse des Western-Blots bestätigt. Außerdem wurden in der dem Western-Blot vorausgehenden Proteinelektrophorese Livetine (Eigelbproteine) nachgewiesen. Die Bindungsfähigkeit zwischen SpA und Straußen-IgY ist wichtig, da SpA als Reagenz in Immunassays zum Nachweis von Antikörpern gegen mikrobielle Erreger verwendet werden kann, die üblicherweise Nutztiere infizieren. Dies ist das erste Mal, dass in der Literatur über die Verwendung von SpA zur Reinigung von Straußen-IgY berichtet wird.