ISSN: 0974-276X
Guang-Rong Yan, Nan-Peng Chen, Ya-Dong Huang, Wen Ding, Gui-Wei He, Chuan-Le Xiao, Xing-Feng Yin und Qing-Yu He
Signalmoleküle in Signalwegen werden bei der Signalübertragung von Membranrezeptoren zum Zellkern phosphoryliert. Eine gestörte Phosphorylierung steht mit einer Reihe menschlicher Erkrankungen, darunter Krebs, in Zusammenhang. In dieser Studie kombinierten wir SDS-PAGE-Vorfraktionierung, TiO2-Phosphopeptidanreicherung und LC-MS/MS-Technologien, um die Phosphoproteine und ihre regulatorischen Stellen in menschlichen Magenkrebszellen zu identifizieren. Nach der Auswertung mehrdeutiger Phosphostellen wurden insgesamt 282 Phosphorylierungsstellen identifiziert, die 245 einzigartigen Peptiden und 161 verschiedenen Proteinen entsprechen . Darunter wurde die Phosphorylierung von 109 (38,7 %) Stellen und 36 (22,4 %) Proteinen bisher nicht gemeldet. Es wurde festgestellt, dass das EGFR-ERK1/2-Signalnetzwerk hauptsächlich an der Phosphorylierungsregulierung der identifizierten Proteine beteiligt war, was darauf schließen lässt, dass der EGFR-ERK1/2-Signalweg eine entscheidende Rolle im Netzwerk spielt, das den Prozess der Magenkrebszellen kontrolliert, und daher ein Ziel für Medikamente zur Behandlung von Magenkrebs sein könnte.