Zeitschrift für Physikalische Chemie und Biophysik
Offener Zugang

Abstrakt

Festkörper-NMR-Kristallographie: von katalytisch aktiven Komplexen zu Enzymen

Gerd Buntkowsky

Trotz der enormen Bedeutung der Katalyse für alle Bereiche der Chemie und Biochemie besteht immer noch eine große Lücke
im Detailwissen über die Prozesse und Reaktionszwischenprodukte auf der Oberfläche oder im Inneren der Katalysatoren. Die
Kombination aus konventioneller und durch dynamische Kernpolarisation (DNP) verstärkter Festkörper-NMR-Spektroskopie,
Röntgenbeugung, Elektronenmikroskopie, chemischer Modellierung und quantenchemischen Berechnungen, oft lose
als NMR-Kristallographie zusammengefasst, hat sich zu einem der leistungsfähigsten Charakterisierungswerkzeuge entwickelt, um diese Lücke zu schließen
und feste Katalysatoren und chemische Prozesse auf ihrer Oberfläche oder im aktiven Zentrum eines Enzyms zu untersuchen. Diese Techniken
ermöglichen einen beispiellosen Einblick in die Chemie immobilisierter homogener Übergangsmetallkatalysatoren, die
beispielsweise auf Siliciumdioxid oder kristalliner Nanozellulose (CNC) oder polymerbasierten Kern-Schale-Strukturen als Träger oder Reaktanten und
Reaktionszwischenprodukte auf Übergangsmetall-Nanopartikeln (MNPs) aufgebracht sind. Der Beitrag präsentiert aktuelle Beispiele aus
unserer Gruppe zur Festkörper-NMR-spektroskopischen Charakterisierung von mono- oder binuklearen Rhodium-, Ruthenium- und
Iridiumkatalysatoren und einem nickelhaltigen Enzym. Der Schwerpunkt liegt auf der Immobilisierung des
Katalysators vom Wilkinsons-Typ und des Dirhodiumacetat-Dimers (Rh2ac4). Diese sind kovalent an hochoberflächliche Silica- oder kristalline
Nanocellulose-Trägermaterialien gebunden, wobei Amin-, Phosphin-, Pyridyl- oder Carboxylfunktionen auf der Oberfläche der
Trägermaterialien oder mesoporösen Silica-Träger verwendet werden.
Zur Überwachung der Katalysatorherstellung werden Kombinationen von 13C-, 15N-, 29Si- und 31P-CP-MAS-, J-aufgelösten 31P-MAS- und HETCOR-Festkörper-NMR-Techniken eingesetzt.
Darüber hinaus ist es durch DNP-verstärkte Festkörper-NMR möglich, verschiedene Carboxyl- und Amin-Bindungsstellen in
natürlicher Häufigkeit in kurzer Zeit zu erkennen.