Zeitschrift für Proteomik und Bioinformatik
Offener Zugang

Abstrakt

Struktur- und Expressionsanalyse der auf Salzstress reagierenden Phosphoserinphosphatase aus Brassica juncea (L.)

Ram Singh Purty, Madhav Sachar und Sayan Chatterjee

Pflanzen, die der Umwelt ausgesetzt sind, sind im Allgemeinen verschiedenen abiotischen Belastungen ausgesetzt, darunter Dürre, Salzgehalt, Mineralstoffmangel sowie hohe und niedrige Temperaturen, die zu verringertem Wachstum und Produktivität führen. Phosphoserinphosphatase (EC 3.1.3.3) gehört zur Superfamilie der Haloacid Dehalogenasen (HAD) und katalysiert den letzten Schritt im Phosphorylierungsweg für die Biosynthese von L-Ser. In der vorliegenden Untersuchung wurde die vollständige cDNA, die für Phosphoserinphosphatase kodiert, aus Brassica juncea L. geklont und gereinigt. Die Sequenzanalyse zeigt, dass sie für ein Protein mit 296 Aminosäuren kodiert, und offenbarte eine hohe Homologie zu PSP von Arabidopsis thaliana. Eine multiple Sequenzalignment-Analyse zeigte das Vorhandensein der drei kurzen konservierten Sequenzmotive. Die molekulare Modellierung von BjPSP zeigte eine zentrale α/β-Domäne der Rossmann-Faltung, die für Mitglieder der HAD-Superfamilie charakteristisch ist. Eine Western-Blot-Analyse zeigte, dass der BjPSP-Proteinspiegel bei unterschiedlichen Salzgehaltsbelastungen anstieg, was auf die mögliche Rolle des BjPSP-Proteins bei Salzgehaltsstress bei B. juncea L. hinweist.