Zeitschrift für Thermodynamik und Katalyse
Offener Zugang
ISSN: 2157-7544
ISSN: 2157-7544
S.O.O.Eze, F.C.Chilaka and B.C.Nwanguma
Die Wirkung der Wärmebehandlung auf die Aktivitäten von drei qualitätsrelevanten Enzymen: Peroxidase (POD), Polyphenoloxidase (PPO) und Lipoxygenase (LOX) aus der essbaren weißen Yamswurzel (Dioscorea rotundata) wurde in einem Temperaturbereich von 50 bis 80 °C untersucht. Hierzu wurde eine mathematische Analyse der kinetischen und thermodynamischen Parameter für die Thermoinaktivierung der Enzyme durchgeführt. Die Denaturierung dieser Enzyme, gemessen am Aktivitätsverlust, konnte durch eine einfache Reaktion erster Ordnung beschrieben werden, die in biphasische Inaktivierungskurven zerlegt wurde. Dies deutet auf die Existenz von zwei Isoformen unterschiedlicher thermischer Stabilität mit K-Werten zwischen 0,032 und 0,525 hin. Die D-Werte nahmen mit steigender Temperatur ab, was auf eine schnellere Inaktivierung der Enzyme bei höheren Temperaturen hindeutet. Die Ergebnisse deuten darauf hin, dass Peroxidase relativ thermostabiler ist als Polyphenoloxidase und Lipoxygenase mit einem Z-Wert von 4,11 und einem Ea von 2510 kJ mol-1 für die erste Phase der zweiphasigen Inaktivierungsreaktion. Die Gibbs-Freienergie (ΔG) liegt für die drei Enzyme im Bereich von -552,95 bis 279,01 kJ/mol. Die Ergebnisse zeigen, dass die Oxidationsreaktionen für Peroxidase bei niedrigen Temperaturen (1) nicht spontan (ΔG > 0), für Lipoxygenase (2) spontan (ΔG < 0), für Lipoxygenase (3) leicht endotherm (ΔH > 0) und für alle drei Enzyme bei allen Temperaturen (4) reversibel (ΔS < 0) waren. Der hohe Z-Wert, der für Peroxidase in der ersten Phase der Inaktivierung ermittelt wurde, weist darauf hin, dass eine große Energiemenge erforderlich war, um ihre Denaturierung einzuleiten, und untermauert, warum dieser Wert als Marker für die Inaktivierung qualitätsrelevanter Enzyme verwendet wird.