ISSN: 2376-130X
Jan Charles Biro
Hintergrund: Diese Forschung wurde durchgeführt, um eine Zusammenfassung einer Reihe bioinformatischer Beobachtungen zwischen 2002 und 2012 zur Struktur von Nukleinsäuren und Codons, zur Interaktion zwischen Codons und Nukleinsäuren und zum allgemeinen Konzept der Translation zu liefern. Methoden: Während dieser Studie wurden öffentliche Datenbanken und Ressourcen sowie Tests zur Bestimmung der freien Faltungsenergien in verschiedenen Codonresten verwendet. Ergebnisse: Diese Studie zeigt, dass weit verbreitete Paradigmen im Bereich der Molekularbiologie geändert werden sollten. Insbesondere legt sie nahe, dass sich Codons in Verbindung mit den codierten Aminosäuren entwickelt haben und dass Wobble-Basen in synonymen Codons nicht zufällig ausgewählt werden, da diese bei der Bestimmung der Struktur von Nukleinsäuren und ihrer Faltungsenergien klar definierte Rollen spielen. Darüber hinaus bestimmt der proteomische Code, dass kolokalisierte Aminosäuren bevorzugt durch komplementäre Codons kodiert werden (zumindest an der 1. und 3. Codonposition) und dass die Übertragung struktureller Informationen zwischen Nukleinsäuren und Proteinen während der Translation einen direkten Kontakt zwischen „dedizierten“ Aminosäuren und ihren Codons erfordert. Darüber hinaus unterstreicht diese Studie die Tatsache, dass es einen tRNA-Zyklus gibt, der die Möglichkeit eines direkten Codon-Aminosäure-Kontakts bietet. Schlussfolgerungen: Diese Beobachtungen bieten ein umfassenderes Verständnis des redundanten genetischen Codes und des Mechanismus der Proteinfaltung. Darüber hinaus bietet der proteomische Code Wissenschaftlern die erste echte Möglichkeit, interagierende Peptide zu entwickeln, die eine hohe Affinität und Spezifität für Zielpeptide aufweisen, mit dem Potenzial, das Wachstum von Affinitätstests und die Integration einer großen Anzahl von Affinitätstests in Chips zu beschleunigen.