Zeitschrift für Zellsignalisierung
Offener Zugang

Abstrakt

Gespräch der Titanen: Überblick über die Wechselwirkung zwischen Autophagie und dem Ubiquitin-Proteasom-System

Sushil Devkota

E3-Ligasen heften den Ubiquitin (Ub)-Tag an die zellulären Proteine ​​und markieren sie für den Abbau im Proteasom [1]. Da alles, was geschaffen wird, zerstört werden muss, stellt sich die Frage: Wie werden E3-Ligasen abgebaut, die dazu neigen, ihre Ziele selbst abzubauen? Bisher wurden zwei Arten des Abbaus durch E3-Ligasen vorgeschlagen: selbstkatalysierte Ubiquitinierung und/oder Ubiquitinierung durch eine exogene E3-Ligase [2]. Kürzlich haben wir eine neuartige Art der E3-Ligase-Regulierung vorgeschlagen, die auf der Fähigkeit der Autophagie-Maschinerie basiert, E3-Ligasen der Really-Interesting New Gene (RING)-Domäne abzubauen [3]. Dieser Kommentar fasst kurz den aktuellen Kenntnisstand zum Abbau der E3-Ligase zusammen und hebt unsere jüngste Studie hervor, in der wir die Rolle des Autophagie-assoziierten Transmembranproteins EI24 als Brückenmolekül zwischen dem UPS und der Autophagie nachweisen konnten, indem wir den Abbau mehrerer E3-Ligasen mit RING-Domänen regulieren [4].