Enzymtechnik
Offener Zugang

Abstrakt

Biochemische Charakterisierung einer neu isolierten niedermolekularen Lipase aus Rhizopus oryzae NRRL 3562

Sunita Adak und Rintu Banerjee

 Lipasen sind einer der industriell bedeutendsten Biokatalysatoren, deren Nachfrage nach allen anderen Enzymen an dritter Stelle steht. Aufgrund ihrer Fähigkeit, ein breites Spektrum an Reaktionen durchzuführen, selbst in wasserarmen Umgebungen aktiv zu bleiben und an Grenzflächen zu wirken, werden sie in den verschiedensten Bereichen eingesetzt. Die Reinigung und Charakterisierung dieses Enzyms ist für seine Anwendung in einem breiten Spektrum industrieller Prozesse unabdingbar. Die vorliegende Studie befasst sich mit der Reinigung von Lipase aus Rhizopus oryzae NRRL 3562 in minimalen Schritten, was zu einer hohen Ausbeute und einer Vielfachen der Produktionssteigerung führte. Lipase mit einer spezifischen Aktivität von 450 IU/mg ergab sowohl auf nativer als auch auf SDS-PAGE ein einzelnes Band, was auf eine homogene Reinigung hinweist. Es handelte sich um eine Lipase mit niedrigem Molekulargewicht von 14,45 kDa mit einem optimalen Temperaturbereich und pH-Wert von 30-40°C bzw. 9. Die gereinigte Lipase war spezifitätsbezogen für langkettige (C16-18) p-Nitrophenylester. Aufgrund ihrer Stabilität bei erhöhten Temperaturen, einem weiten pH-Bereich und in Gegenwart von Lösungsmitteln ist diese kleine Lipase ein vielversprechender Kandidat für Umesterungsreaktionen.