Enzymtechnik
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Abstrakt

N-Acetylcystein verringert die Acetylcholinesteraseaktivität im Gehirn von Mäusen: Eine kinetische In-vitro-Studie

Costa M, Bernardi J, Costa L, Fiuza T, Brandão R und Pereira M

Hier wurde eine kinetische In-vitro-Studie von N-Acetylcystein (NAC) auf die Acetylcholinesterase (AChE)-Aktivität im Mäusehirn durchgeführt, außerdem einige Studien mit dem Ziel, Ellmans Methodologie auf der Grundlage von SH-haltigen Verbindungen zu verbessern. Die ideale Konzentration von 5,5'-Dithio-bis-2-nitrobenzoesäure (DTNB) betrug 0,3 mM und der ideale pH-Wert des Mediums betrug 7,4. AChE zeigte lineare Aktivität für alle getesteten Konzentrationen von Acetylthiocholiniod (ATCh) (0,025 - 0,450 mM). Um jegliche Störungen durch die DTNB-NAC-Wechselwirkung zu vermeiden, wurde auf die Testmethode 30 Sekunden angewendet, die sogenannte Stabilisierungszeit. Es wurden keine Unterschiede in Km (mM) für alle getesteten NAC-Konzentrationen beobachtet. Bei den NAC-Konzentrationen ab 75 μM wurden signifikante Unterschiede in Vmax erreicht, was eine nicht-kompetitive Art der durch NAC induzierten Hemmung der AChE-Aktivität kennzeichnet. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass NAC die AChE-Aktivität in vitro verringerte und dass die Ellman-Methode sich als zuverlässig für die Analyse der AChE-Aktivität erwies, wenn sie durch Verbindungen gehemmt wurde, die SH-Gruppen enthalten.