Enzymtechnik
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Abstrakt

Polyphoneloxidasen: Biochemische und molekulare Charakterisierung, Verteilung, Rolle und Kontrolle

Bibhuti Bhusan Mishra und Satyendra Gautam*

Die Polyphenoloxidase (PPO) katalysiert die Oxidation von Phenolen und ist für die enzymatische Bräunung von Pflanzenprodukten und Meeresfrüchten sowie für die Melaninbildung in der Haut verantwortlich. Das Enzym ist Berichte allgemein in Tieren, Pflanzen, Pilzen und Bakterien verbreitet. Es erfährt große Aufmerksamkeit von Forschern aufgrund seiner Beteiligung an der enzymatischen Bräunung nach der Verarbeitung, dh ein großes Problem in verschiedenen Nahrungsmittelindustrien, insbesondere bei geschnittenem Obst und Gemüse sowie bei Säften. Die aus verschiedenen Pflanzenquellen gereinigten Enzyme zeigen Unterschiede in den biochemischen Eigenschaften. Die Proteinstruktur von PPO wurde bei einigen Pflanzen entschlüsselt und beschrieben. Das Enzym ist ein Kupferprotein. Die aktive Stelle des Enzyms durchläuft zur Katalyse zyklische Übergänge zwischen der Met-, Oxy- und Desoxyform. Die Gensequenzen aus verschiedenen Quellen weisen Homologie unter nahen Verwandten auf, und in vielen Fällen fehlen Introns. Es wurden verschiedene physikalische, chemische und genetische Methoden vorgeschlagen, um die PPO-Aktivität zu hemmen oder zu verhindern, um unerwünschte Enzymaktivität zu kontrollieren und in bestimmten Fällen auch Krankheitsresistenz zu erreichen. Ziel der vorliegenden Übersicht ist es, das Wissen über das PPO-Enzym und mögliche Mittel zu seiner Kontrolle zu konsolidieren.