Enzymtechnik
Offener Zugang

Abstrakt

Transkriptombasierte Analyse eines Lentinus squarrosulus -Stammes auf die lignolytischen vielseitigen Peroxidasen

Aarthi Ravichandran, Manpal Sridhar, Atul P Kolte, Arindham Dhali und Shanubhoganahalli Maheswarappa Gopinath

Vielseitige Peroxidase, ein extrazelluläres Hämprotein des lignolytischen Systems, ist mit polyvalenten katalytischen Stellen ausgestattet, die diesem Protein ein sehr hohes Redoxpotential verleihen. Vielseitige Peroxidase wird als Hybrid aus Ligninperoxidase und Manganperoxidase angesehen, da dieses Enzym die katalytischen Eigenschaften beider Enzyme bei der Oxidation aromatischer Verbindungen besitzt und ein potenzieller Biokatalysator mit Relevanz für eine Vielzahl biotechnologischer Anwendungen ist. Die Transkriptomanalyse von Lentinus squarrosulus zeigte die Expression vielseitiger Peroxidase neben einer Vielzahl biomasseabbauender Enzyme. Die bioinformatische Analyse identifizierte zehn mutmaßliche Transkripte vielseitiger Peroxidasen mit signifikanter Proteinsequenzähnlichkeit zu den vielseitigen Peroxidase-Isoformen anderer Weißfäule-Basidiomyceten. Das Enzym wurde gereinigt und mittels Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE) mit einem Molekulargewicht von 49 kDa visualisiert. Darüber hinaus zeigte die Anwendung dieses gereinigten Enzyms auf lignozellulosehaltigen Ernterückständen eine bemerkenswerte Abnahme des Ligningehalts mit einer entsprechenden Zunahme der Trockenmasseverdaulichkeit um 18-20 % in vitro. Die Transkriptomanalyse von L. squarrosulus enthüllte wichtige Fakten über die biologische Abbaubarkeit dieses Pilzes und ebnet möglicherweise den Weg für effiziente biotechnologische Anwendungen, die seine Wirksamkeit nutzen.